| Головна » Статті » Ще |
Живі ліки
| Таке оману людини: мікроорганізм - це марнотрат, який блискавично виробляє набагато більше, ніж йому треба, різних речовин, що становлять для нас величезну цінність. Майже немислимо штучно домогтися в лабораторії тієї легкості та швидкості, з якою природа утворює складні молекули з амінокислот. Люди синтезують їх з величезними зусиллями, крок за кроком, по одній. Природа ж проробляє все це миттєво.Хоча клітина мікроорганізму влаштована простіше, ніж клітина ссавця, вона надзвичайно складна і здатна виробляти понад тисячі ферментів - прискорювачів і каталізаторів хімічних реакцій. Вона може одночасно «жонглювати» сотнями реакцій, причому в кожен даний момент велика частина ферментних механізмів клітини залишається в резерві. Виробляються лише ті, що потрібні цю хвилину. Така гнучкість дозволяє мікроорганізмам реагувати на зміни в живильному середовищі з вражаючою швидкістю - в тисячні частки секунди.Завдяки цьому вони здатні існувати на самому різноманітному органічному матеріалі - важлива перевага з економічної точки зору. Саме чудове, що звичайні речовини, будь то цукру, білки, спирти, на які діє фермент, змінюють під час реакції свої властивості, фермент ж виходить абсолютно недоторканим. Продуктивність ферментів і ензимів колосальна: одна молекула здатна, наприклад, розкласти п'ять мільйонів молекул цукру або спирту за одну хвилину при кімнатній температурі. Ніякої створений людиною хімічний завод не дасть такого ефекту.При заводських процесах, де використовуються неорганічні каталізатори - це метали, солі металів,- доводиться прискорювати хід реакцій, підігріваючи речовини до високих температур і стискаючи їх великими тисками. На це витрачають багато палива та електричної енергії. Доречне запитання: що потрібно, щоб створити хімічний завод; копіює живу клітину? Або звузити проблему: чи не можна замінити промислові каталізатори біологічними, метал - живим ферментом, білком? Біолог, по всій видимості, відповів би на це питання пропозицією ретельно вивчити процеси, що відбуваються в живій клітині, і встановити точні функції кожного з ферментів, навчитися виділяти його і накопичувати в обсягах, необхідних виробництва. Хімік сказав би дещо інакше. Не можна замінити промислові хімічні каталізатори біологічними до тих пір, поки не буде усунений головний недолік живих. ферментів - їх нетехнологічних. Що значить «нетехнологічних»? А те, що витягнутий з клітини білок швидко руйнується, втрачає всю свою активність в короткі терміни.Крім того, дуже важко, практично неможливо відокремити ферменти від початкових і кінцевих продуктів реакції для повторного використання. Готувати ж щоразу нові порції невиправдано дорого. Але адже працюють вони в живій клітині! Як наблизити умови в промисловому процесі до умов роботи в живій клітині, щоб «посаджений» у реактор фермент «не помітив», де він знаходиться? Коли хіміки МДУ під керівництвом В. В. Березина поставили перед собою таку абсолютно конкретну задачу, намітилася і в кінці кінців була знайдена саме та сходинка, яка давала можливість перейти, образно кажучи, «від металу до білку». З досягненням цієї сходинки вже з'явився загальний інтерес до проблеми. А підійти до неї спочатку допомогли біологи.Вони давно вже з'ясували, що в живій клітці багато ферменти закріплені у визначеному місці на мембранах. Ці мембрани виконують дуже відповідальні і різноманітні функції, без них не обходиться ні один з внутрішньоклітинних процесів. У хлоропластах, наприклад, рослин саме на мембранах протікають реакції, які становлять фотосинтез. Так, ось на цих мембранах, як на підкладках, більш або менш жорстко прикріплені багато ферменти. Саме в такому стані вони продуктивно працюють, виконуючи всі свої складні обов'язки.Хоч ця «хитрість» природи була відома давно, хіміки особливого до неї інтересу не виявляли. Важливе технологічне значення цього усвідомили пізніше. Виявилося, щоб фермент «заробив» в штучних умовах, досить «прив'язати» його до основи: закріпити на твердій підкладці - носії. Скажімо, на полімері, целюлозі, склі, кварці, металах. Стало абсолютно ясно, що, якщо хочеш використовувати ферменти в промисловості, треба спочатку знайти відповідний носій, а потім або прикріпити до нього молекулу білка хімічними зв'язками, або включити її в полімерну матрицю. Фермент почне справно виконувати свої обов'язки, не змішуючись з поточними повз нього розчинами вихідних речовин, тому що піти зі свого «робочого місця» він не зможе - прив'язаний. Завдяки вродженому ретельності» ферменту вихідні речовини перетворяться на виході в готові продукти.Можна вже не турбуватися і про відокремлення їх від каталізатора, фермент залишився на робочому місці, щоб знову зайнятися своїм прямим справою прискоренням реакції, а продукти вирушать але призначенням. Але саме чудове, що в процесі закріплення, або на науковому мовою - «іммобілізації», фермент покращує дані йому природою особливості, стає стійкішими, міцнішими. Відомі іммобілізовані ферменти, які працюють багато місяців і навіть роки і практично не поступаються в довговічності кращим хімічних каталізаторів. Але ж це живі освіти! Де взяти велику кількість дешевих ферментів, що зробити, щоб їх «здобич» була економічно виправдана? Як підготувати їх для технологічних цілей? Виявляється, і це достатньо складна проблема знаходить обнадійливе рішення. З'ясувалося, що ферменти можна удосталь витягати із мікроорганізмів. Причому для розв'язання кожної конкретної задачі підбираються свої мікроорганізми, зі своїм набором ферментів. Скажімо, для оцукрювання крохмалю в харчовій промисловості гарні деякі види цвілевих грибів.Для синтезу амінокислот, основних «цеглинок» білка,- кишкова паличка, чудове «лабораторне тварина» сучасної генетики Ешерихия Колі. Вона легкодоступна і задовольняється нескладними живильними засобами. До того ж її генний апарат добре вивчений можна створювати і вирощувати високопродуктивні штами. Прийомами генної інженерії і селекції можна примусити клітини синтезувати до 20 відсотків своєї ваги у вигляді ферменту. А якщо закріпити їх у комірках полімерної губки, то вийде чудова фабрика найважливіших у харчуванні та гостродефіцитних амінокислот. Частіше, однак, потрібно клітку зруйнувати, витягти з неї ферменти і прив'язати їх до носія. Але, щоб виготовлення іммобілізованих ферментів стало рентабельним, потрібно в першу чергу навчитися добре їх очищати. Тому головне, чим зайняті зараз багато энзимологи,- це отримання чистих ферментів, з'ясування їх будови та механізму каталітичного дії. Так ми природно підійшли до практичного використання ферментів. В лабораторії академіка А. Е. Браунштейна вже багато років вивчають велику групу пиридоксалевых ферментів, що містять вітамін В6. Чим він цікавий? Ферменти, що містять вітамін В6, відповідають за найважливіші перетворення амінокислот, основних «цеглинок» для побудови білків живого організму. Вони прискорюють реакції переходу неорганічного азоту в білковий, амінокислоти і далі в інші азотисті речовини організму. Ці перетворення разюче різноманітні. На них, можна сказати, тримається жива природа. Участь вітаміновмісних ферментів в процесах азотистого обміну привернуло увагу не тільки вчених, але і клініцистів. Їх почали використовувати в сучасній діагностиці інфаркту міокарда, стенокардії, коронарної недостатності. Точно так само можна діагностувати захворювання печінки: при інфекційному гепатиті вміст трансамінази крові підвищується, а при жовтяниці, викликаної жовчними каменями, залишається на колишньому рівні. Реєстрація ферментів стала вже звичним методом клінічної біохімії. Користуючись датчиком з «прив'язаним» до носія ферментом, можна в струмі крові визначати потрібні для діагностики речовини. А оперувати визначником так само просто, як і електродом, що стежать за насиченням крові киснем. Ввівши датчик в невеликій кровоносну судину, можна відразу ж почати відраховувати концентрацію глюкози, наприклад у протікає крові, і записувати її коливання. Чи це не мрія медиків? На питання про те, як реалізується ця мрія на практиці, я попросила відповісти академіка Євгена Івановича Чазова - видатного кардіолога, керівника Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН. | |
| Переглядів: 472 | |
